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吳昆峯 博士
助研究員
中央研究院生物化學研究所 112-1室
臺北市南港區115研究院路二段128號
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泛素與其相關之結構生物研究

後轉錄修飾在生物體內扮演了相當重要的功能調控角色。 舉凡磷酸修飾、甲基修飾、醣修飾等都是使用小分子直接在蛋白質的特定位置進行修飾。 然而泛素(ubiquitin)標記反應直接採用一個76顆氨基酸的小蛋白質(泛素)修飾在特定蛋白質上面。近半人體內的蛋白質都會被泛素修飾,絕大部分的泛素修飾產物會被帶往細胞內的蛋白酶體處理,如同細胞內的碎紙機把蛋白質絞碎後,回收氨基酸再利用。

在先天免疫(innate immune)系統中,有一種不同於一般的泛素修飾系統。這組特別的類泛素系統專責對抗病毒及細菌的侵襲。這是人體免疫系統中第一道防禦戰線,HERC5是這組類泛素系統中負責把類泛素(ISG15)標記在病毒跟病菌帶原體上的蛋白質的關鍵E3酵素。舉例來說,感冒病毒、登革熱病毒或是茲卡病毒在侵入免疫系統後,干擾素活化的HERC5會啟動一系列的抗禦機制促使免疫系統代謝外來病原體的NS1蛋白,最終有效降低病毒或病菌的增生效率。

免疫系統的類泛素反應的細節有待釐清,藉由運用多種結構生物學先進儀器(低溫電子顯微鏡、同步輻射繞射器以及核磁共振儀),探討蛋白質的細微互動,標定酵素反應的調控中心可提供結構生物學導向的的藥物設計以利抵抗病原體的感染。

2004,09 - 2010,01 博士, 化學系, 美國新澤西州立羅格斯大學
2000,09 - 2002,06 碩士, 生命科學研究所, 國立清華大學
1996,09 - 2000,06 學士, 生命科學系, 國立清華大學

2018,11 - present 助研究員, 中央研究院生物化學研究所
2018,01 - 2018,10 客座助理教授, 中央研究院生物化學研究所
2017,08 - 2018,10 助理研究學者, 科技部
2012 - 2017 博士後研究學者, 美國聖猶大兒童研究醫院結構生物部門
2010 - 2012 博士後研究學者, 美國新澤西州立羅格斯大學先進生物科技與醫藥中心

    論文列表
A cascading activity-based probe sequentially targets E1-E2-E3 ubiquitin enzymes.
Mulder MP, Witting K, Berlin I, Pruneda JN, Wu KP, Chang JG, Merkx R, Bialas J, Groettrup M, Vertegaal AC, Schulman BA, Komander D, Neefjes J, El Oualid F, Ovaa H Nature Chemical Biology (2016)
Dual RING E3 Architectures Regulate Multiubiquitination and Ubiquitin Chain Elongation by APC/C.
Brown NG, VanderLinden R, Watson ER, Weissmann F, Ordureau A, Wu KP, Zhang W, Yu S, Mercredi PY, Harrison JS, Davidson IF, Qiao R, Lu Y, Dube P, Brunner MR, Grace CRR, Miller DJ, Haselbach D, Jarvis MA, Yamaguchi M, Yanishevski D, Petzold G, Sidhu SS, Kuhlman B, Kirschner MW, Harper JW, Peters JM, Stark H, Schulman BA Cell (2016)
System-Wide Modulation of HECT E3 Ligases with Selective Ubiquitin Variant Probes.
Zhang W, Wu KP, Sartori MA, Kamadurai HB, Ordureau A, Jiang C, Mercredi PY, Murchie R, Hu J, Persaud A, Mukherjee M, Li N, Doye A, Walker JR, Sheng Y, Hao Z, Li Y, Brown KR, Lemichez E, Chen J, Tong Y, Harper JW, Moffat J, Rotin D, Schulman BA, Sidhu SS Molecular Cell (2016)
Unveiling transient protein-protein interactions that modulate inhibition of alpha-synuclein aggregation by beta-synuclein, a pre-synaptic protein that co-localizes with alpha-synuclein.
Janowska MK, Wu KP, Baum J Scientific Reports (2015)
Fast hydrogen exchange affects 15N relaxation measurements in intrinsically disordered proteins.
Kim S, Wu KP, Baum J Journal of Biomolecular NMR (2013)
Detection of transient interchain interactions in the intrinsically disordered protein alpha-synuclein by NMR paramagnetic relaxation enhancement.
Wu KP, Baum J Journal of American Chemistry Society (2010)
Structural reorganization of alpha-synuclein at low pH observed by NMR and REMD simulations.
Wu KP, Weinstock DS, Narayanan C, Levy RM, Baum J Journal of Molecular Biology (2009)

Updated 2018.08.01

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